ВСТУП. РЕЧОВИНИ ЖИВИХ ОРГАНІЗМІВ
УРОК 8. РІЗНОМАНІТТЯ ТА ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
Цілі уроку: ознайомити учнів із різноманіттям і функціями білків; проаналізувати особливості будови й хімічні властивості білків, які дозволяють їм ефективно виконувати свої функції; звернути увагу на значення білків для життєдіяльності живих організмів.
Обладнання й матеріали: таблиці, які ілюструють особливості будови, різноманіття та функції білків, або мультимедійний проектор чи інтерактивна дошка, на яких ці таблиці можна демонструвати; зразки
Базові поняття й терміни: амінокислоти, білки, каталізатори, ферменти, захисна функція, каталітична функція, транспортна функція, запасаюча функція, структурна функція.
ХІД УРОКУ
I. Організаційний етап
II. Актуалізація опорних знань і мотивація навчальної діяльності учнів
Питання для бесіди
1. Які функції виконує мальтоза?
2. З яких моносахаридів складається хітин?
3. Які живі організми використовують глікоген?
4. Які особливості будови крохмалю дозволяють йому ефективно
Виконувати свою функцію?
III. Вивчення нового матеріалу
Розповідь
Білки (або поліпептиди) – це високомолекулярні полімерні молекули, які складаються із залишків амінокислот. У білках амінокислоти з’єднані між собою з допомогою пептидного зв’язку, що утворюється під час узаємодії між карбоксильною групою однієї амінокислоти й аміногрупою іншої. До складу білків живих організмів входять двадцять амінокислот.
За складом білки можна розділити на дві великі групи – прості та складні. Прості білки містять у своєму складі лише амінокислоти, а до складу складних входять ще й небілкові компоненти. Простими білками є, наприклад, альбуміни, глобуліни й гістони. До складних відносять глікопротеїни, ліпопротеїни, хромопротеїни, нуклеопротеїни, металопротеїни тощо.
Молекули білків відрізняються складною просторовою структурою, в якій виділяють чотири рівні організації. Первинна структура
Білків обумовлена кількістю й порядком розташування амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Карбоксильні й аміногрупи амінокислот у поліпептидному ланцюзі регулярно повторюються. Це дозволяє їм взаємодіяти між собою, утворюючи водневі зв’язки. Ці зв’язки певним чином змінюють положення у просторі окремих ділянок поліпептидного ланцюга, створюючи вторинну структуру білкової молекули у вигляді спіральних або складчастих ділянок. Різні спіральні та складчасті ділянки білкової молекули також уза – ємодіють між собою. Це відбувається з допомогою гідрофобних чи електростатичних взаємодій між ними або внаслідок утворення водневих чи навіть ковалентних зв’язків між окремими радикалами амінокислот. Таким чином виникає третинна структура білка. Четвертинна ж структура білка виникає внаслідок об’єднання кількох білкових молекул у єдиний структурно-функціональний комплекс.
Саме особлива просторова структура дозволяє білкам виконувати більшість їх функцій. Розташування різних типів амінокислотних радикалів в одній точці простору створює унікальні умови для перебігу біохімічних реакцій, а складчасті ділянки білкового ланцюга виявляють значну стійкість до впливу зовнішніх факторів.
За формою білкової молекули білки поділяють на три великі групи – фібрилярні, глобулярні та проміжні. Фібрилярні білки складаються з довгих ниткоподібних молекул або складчастих структур. У них слабко виражена третинна структура білка й вони погано розчиняються у воді. Глобулярні білки мають добре виражену третинну структуру й добре розчиняються у воді, їх молекули приймають форму компактних глобул, що й дозволяє їм ефективно виконувати свої функції. Структура проміжних білків є перехідною між глобулярними й фібрилярними формами.
Просторова структура білків може порушуватися під впливом зміни температури, хімічного середовища, фізичних факторів. У цьому випадку спочатку руйнується четвертинна структура, потім третинна, вторинна і, наостанок, первинна, коли розпадається поліпептидний ланцюг. Цей процес називається денатурацією. Вона може бути зворотною, коли після припинення дії денатуруючого фактора білок самостійно відновлює свою структуру, і незворотною, коли після припинення дії фактора відновлення структури білка (або ренатурації) не відбувається.
У зв’язку з великим різноманіттям білків вони в живих організмах виконують багато функцій.
Заповнення разом з учнями таблиці
Функції білків
Група білків | Функції | Приклади |
Структурні білки | Є компонентами опорних структур і покривів. Входять до складу сполучних тканин. Беруть участь в утворенні скелета, зв’язок, шкіри, пір’я, шерсті та інших похідних епідермісу | Колаген, кератин, еластин, мукопротеїни |
Ферменти | Є каталізаторами біохімічних реакцій. Забезпечують життєдіяльність організму | Трипсин, пероксидаза, алкогольдегідрогеназа |
Гормони | Регулюють обмін речовин в організмі | Інсулін, глюкагон |
Транспортні білки | Забезпечують в організмі транспорт кисню, жирних кислот, ліпідів та інших сполук | Гемоглобін, гемоціанін, альбумін |
Захисні білки | Утворюють комплекси із чужими білками, інактивуючи їх. Беруть участь у процесі зсідання крові | Антитіла, фібриноген, тромбін |
Скоротливі білки | Забезпечують скорочення м’язів | Актин, міозин |
Запасні білки | Беруть участь у створенні в організмі запасу речовин, які необхідні для забезпечення подальшої життєдіяльності | Яєчний альбумін, казеїн |
Токсини | Залежно від способу життя організму, який їх виробляє, можуть слугувати як засобом захисту, так і засобом нападу | Зміїна отрута, дифтерійний токсин |
IV. Лабораторна робота
Вивчення властивостей ферментів
Мета: дослідити властивості ферментів і вплив на них фізичних факторів.
Обладнання й матеріали: невеликі кубики сирої та вареної картоплі, пробірки, гідроген пероксид, який має кімнатну температуру, гідроген пероксид з холодильника, підручник.
Хід роботи
У цій роботі властивості ферментів розглядаються на прикладі ферменту пероксидази, що міститься в клітинах картоплі. У випадку контакту пероксидази з гідроген пероксидом відбувається розклад пероксиду на воду й кисень, який виділяється у вигляді невеликих пухирців газу.
1. Візьміть три пробірки й помістіть у них невеликі кубики картоплі. У перші дві помістіть кубики сирої картоплі, а в третю – вареної.
2. Залийте першу пробірку розчином гідроген пероксиду, який перед цим знаходився в холодильнику.
3. Спостерігайте, чи виділяються пухирці газу. Відмітьте інтенсивність їх виділення.
4. Залийте другу і третю пробірки розчином гідроген пероксиду, який має кімнатну температуру.
5. Спостерігайте, чи виділяються пухирці газу. Відмітьте інтенсивність їх виділення.
6. Зробіть висновок, у якому вкажіть результати спостережень і поясніть, чи вплинули низька температура й теплова обробка на роботу ферменту пероксидази.
V. Домашнє завдання
(1 votes, average: 5,00 out of 5)