ПОСІБНИК З ХІМІЇ ДЛЯ ВСТУПНИКІВ ДО ВИЩИХ НАВЧАЛЬНИХ ЗАКЛАДІВ
Частина III. ОРГАНІЧНА ХІМІЯ
Розділ 18. АЗОТОВМІСНІ ОРГАНІЧНІ СПОЛУКИ
§ 18.6. Білки
Білки – це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані з а-амінокислот,- За сучасними уявленнями, у білках а-амінокислоти з’єднані між собою пептидними (амідними) зв’язками (-NH-СО-) у пептидні ланцюги. Пептидні зв’язки утворюються в результаті взаємодії карбоксилу однієї амінокислоти з аміногрупою іншої. При цьому з двох а-амінокислот утворюються пептиди з виділенням
З трьох амінокислот утворюються трипептиди, з великої кількості амінокислот – поліпептиди.
В утвореного дипептиду на кінцях молекули залишаються ті самі функціональні групи, що й у кожній амінокислоті, – карбоксильна і аміногрупа. Тому дипептид може одним із своїх кінців реагувати з третьою амінокислотою, утворюючи трипептид:
Так само трипептид може перетворюватись на тетрапептид, далі – на пентапептид і т. д. Теоретично довжина поліпептидного ланцюга може бути як завгодно великою. Структуру такого ланцюга
Де R’, R”, R'”, R'”‘ – бічні радикали амінокислот. Вертикальними лініями відділено окремі амінокислотні залишки.
Російський учений-біохімік О. Я. Данилевський на основі своїх досліджень в 1888 р. вперше висловив гіпотезу про пептидний зв’язок між залишками амінокислот у білковій молекулі. Пізніше, на початку XX ст. німецький учений Е. Фішер експериментально підтвердив існування пептидного зв’язку. Йому вдалося синтезувати поліпептид, який складався з 19 залишків амінокислот.
Кількість амінокислотних залишків, які входять до макромолекул окремих білків, дуже різна: в інсуліні їх 51, в міоглобіні – близько 140. Тому і молекулярна маса білків коливається в дуже широких межах – від 10 000 до кількох мільйонів. На основі визначення молекулярної маси і елементного аналізу встановлена емпірична формула білкової молекули – гемоглобіну крові (C738H1166O208S2Fe)4.
Дані про склад і будову білків одержано під час вивчення продуктів їх гідролізу. Гідроліз білків відбувається при нагріванні з розчинами кислот чи лугів або під впливом ферментів. Кінцевими продуктами гідролізу є а-амінокислоти. Наприклад, повний гідроліз одного трипептиду приводить до утворення трьох амінокислот:
Нині встановлено, що більшість білків складається з 22 якісно відмінних а-амінокислот. Звідси випливає, що в білкових макромолекулах окремі залишки амінокислот повинні багато разів повторюватись у найрізноманітніших комбінаціях. Цим пояснюється існування величезної кількості різних білків.
Наводимо будову і назви деяких найважливіших а-амінокислот, виділених з білків.
Склад амінокислот, які утворюють білки, виражається загальною формулою
В якій радикал може містити різні функціональні групи (-SH, – ОН, – СООН, – NH2) і кільця.
Гідроліз білків, по суті, зводиться до гідролізу поліпептидних зв’язків. До цього ж зводиться перетравлення білків. Під час травлення їжі білкові молекули гідролізують на амінокислоти, які, розчиняючись у водному середовищі, проникають у кров і надходять до всіх тканин і клітин організму. Тут найбільше амінокислот витрачається на синтез білків різних органів і тканин, частина – на синтез гормонів, ферментів та інших біологічно важливих речовин, а решта витрачається як енергетичний матеріал.
Розвиток нових експериментальних методів досліджень в органічній хімії зумовив успіхи у вивченні структури білка. Останнім часом розрізняють первинну, вторинну і третинну структуру білкової молекули.
Первинна структура білка – його хімічна структура, тобто послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу даного білка.
Вторинна структура білка – форма поліпептидного ланцюга у просторі. За допомогою рентгеноструктурного аналізу та інших фізичних методів дослідження встановлено, що поліпептидні ланцюги природних білків існують у скрученому стані – у вигляді спіралі. Спіральна структура утримується водневими зв’язками, які виникають між групами СО і NH амінокислотних залишків сусідніх витків спіралі (на рис. 18.1 позначено штриховою лінією). Подібна вторинна структура дістала назву а-спіралі (рис. 18.1, а). Водневі зв’язки у ній направлені паралельно довгій осі спіралі (а-спіралі чергуються з аморфними частинами).
Тепер таке уявлення є загальновизнаним. Витягнуті поліпептидні ланцюги має лише невелика кількість білків, наприклад білок натурального шовку –
Фіброїн, в’язка сиропоподібна рідина, яка затвердіває на повітрі в міцну нерозчинну нитку.
Третинна структура білка – реальна тривимірна конфігурація, якої набуває у просторі закручений у спіраль поліпептидний ланцюг. У найпростішому випадку третинну структуру можна уявити як спіраль, яка, у свою чергу, згорнута спіраллю. У такої структури у просторі є виступи і западини з напрямленими назовні функціональними групами. Третинною структурою пояснюється специфічність білкової молекули, її біологічна активність.
Визначальними чинниками утворення і утримання третинної структури білків є зв’язки між боковими радикалами амінокислотних залишків (дисульфідні містки з атомів сульфуру – S-S-, сольові містки з аміногрупи і карбоксилу, водневі містки і т. д.).
Будовою білків пояснюються їх різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: деякі розчиняються у воді, інші – у розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не здатні розчинятися (наприклад, білки покривних тканин). При розчиненні білків у воді утворюється своєрідна молекулярно-дисперсна система (розчин високомолекулярної речовини). Деякі білки можна виділити у вигляді кристалів (білок курячого яйця, гемоглобін крові).
За хімічним складом білки поділяються на дві групи: а) прості білки – протеїни, які при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти; б) складні білки – протеїди, які розпадаються при гідролізі на амінокислоти і речовини небілкової природи (вуглеводи, нуклеїнові кислоти тощо); це сполуки білкових речовин з небілковими.
Оскільки у білках містяться карбоксил і аміногрупа, то, подібно до амінокислот, вони виявляють амфотерні властивості. Так, при дії лугів білок реагує у формі аніона – сполучається з катіоном лугу, утворюючи сіль альбумінат:
Якщо у молекулі білка переважають карбоксильні групи, то він виявляє властивості кислот, якщо переважають аміногрупи, – властивості основ.
Деякі чинники руйнують вторинну і третинну структури білка – відбувається так звана денатурація білків. Суть денатурації білків зводиться до руйнування зв’язків, які зумовлюють вторинну і третинну структури молекули (водневих, сольових та інших містків). А це призводить до дезорієнтації конфігурації білкової молекули (див. рис. 18.1, б). Реагенти і умови, які викликають денатурацію білків, дуже різні: дія сильних кислот і лугів, етилового спирту, солей важких металів, радіація, нагрівання, сильне струшування та ін.
(1 votes, average: 5,00 out of 5)