Біологія
Загальна Біологія
Біологічно важливі речовини
Органічні речовини
Білки
Білки – біологічні полімери, мономерами яких є амінокислоти.
Функції білків
Пластична. Білки утворюють основу цитоплазми і входять до складу клітинних органел і мембран. Сухожилля, суглобові з’єднання, кістки скелета, копита складаються з білків.
Каталітична. Біологічні каталізатори, які прискорюють біохімічні реакції, називаються ферментами. Усі ферменти є глобулярними білками.
Рухова. Будь-які форми активного руху в живій
Транспортна. Білок еритроцитів гемоглобін транспортує кисень від легень до тканин і органів, сироватковий білок альбумін здійснює транспорт жирних кислот. Білки клітинних мембран здійснюють виборче перенесення речовин (глюкози, амінокислот, іонів) між міжклітинним простором і цитоплазмою.
Захисна. Захист організму від дії інфекції, що потрапила в нього, і підтримка гомеостазу забезпечуються реакціями імунітету. Найважливішими чинниками гуморального імунітету є антитіла – білки.
Регуляторна. Багато гормонів є білками (інсулін, глюкагон). Вони регулюють проходження фізіологічних процесів – ріст клітин, обмін речовин.
Запасна. Білки здатні накопичуватися як запасний матеріал для живлення організму, що розвивається (яєчний альбумін, білки насіння рослин).
Енергетична. Білки розщеплюються для отримання енергії у виняткових випадках, якщо в організмі вичерпані запаси вуглеводів і жирів.
Рецепторна. Багато білків на поверхні плазматичної мембрани клітин здатні розпізнавати молекули певної структури.
Амінокислоти – мономери білків
Білки складаються з двадцяти видів амінокислот. Амінокислоти являють собою органічні молекули, які мають загальний план будови: вони містять карбоксильну групу
й аміногрупу 
, пов’язані з атомом Карбону. Індивідуальні властивості кожної амінокислоти визначаються радикалом R. Залежно від структури радикала всі амінокислоти поділяють на полярні та неполярні.Послідовно сполучаючись між собою, амінокислоти формують молекулу білка. При цьому зв’язок утворюється між аміногрупою однієї амінокислоти й карбоксильною групою іншої з виділенням молекули води. Такий зв’язок називається пептидним:
Рівні структурної організації білків
Послідовність амінокислот, зв’язаних між собою пептидними зв’язками, називають первинною структурою білкА. Далі відбувається просторове укладання поліпептидного ланцюга, формується вторинна структура білкА.
Третинною структурою білка Називається тривимірна упаковка поліпептидного ланцюга. Третинна структура стабілізується й утримується чотирма типами зв’язків, які утворюються між радикалами амінокислот:
1) дисульфідні зв’язки між атомами Сульфуру двох залишків цистеїну;
2) водневі зв’язки, що утворюються за участю атома Гідрогену амінокислотних радикалів;
3) гідрофобні взаємодії між радикалами неполярних амінокислот;
4) електростатичні (йонні) взаємодії між різнойменно зарядженими групами радикалів полярних амінокислот.
За просторовою формою третинної структури білки підрозділяються на глобулярні, поліпептидні, ланцюги яких згорнуті в компактні сферичні або еліпсоподібні структури (інсулін, альбумін, усі ферменти), і фібрилярні, поліпептидні ланцюги яких, розташовуючись уздовж однієї осі, утворюють довгі волокна (фібрили) або шари (колаген, еластин, міозин, фібрин).
Деякі білки складаються не з одного, а з декількох поліпептидних ланцюгів, що кодуються різними генами (гемоглобін, багато ферментів вуглеводного обміну). У цьому випадку говорять про четвертинну структуру білка, а поліпептидні ланцюги, які його утворюють, називають субодиницями. Четвертинна структура утворюється тільки після закінчення формування третинних структур окремих субодиниць і стабілізується гідрофобними й електростатичними взаємодіями.
Під впливом температури, механічного тиску, хімічних агентів відбувається порушення просторової організації молекули – четвертинної, третинної, вторинної структури із збереженням первинної; білок втрачає свої фізико-хімічні та біологічні властивості. Це явище називається денатурацією. Якщо денатуруючий агент припиняє свою дію, у деяких випадках білок набуває початкової просторової конфігурації та відновлює біологічну активність. Процес відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей білка називається ренатурацією. Якщо вплив призводить до порушення первинної структури білка, то говорять про протеоліз.
Вітаміни
Вітаміни – органічні речовини, які не мають енергетичної цінності, але необхідні для проходження реакцій обміну речовин. Вітаміни входять до складу ферментів, регулюють біохімічні реакції. Якщо не вистачає того чи іншого вітаміну, виникають порушення обміну речовин; такі стани називаються ГіповітамінозамИ, а за повної відсутності вітаміну – авітамінозамИ. Перевищення норми споживання вітамінів також призводить до порушень функцій організму й відоме під назвою гіпервітамінозів.
Усі вітаміни поділяють на дві групи: жиророзчинні (A, D, E, K, F) і Водорозчинні (інші).
Вітамін A Необхідний для нормального зору й росту. Він відіграє важливу роль у підтримці нормального стану шкіри й слизових оболонок. З недостачею вітаміну A пов’язане порушення сутінкового зору – куряча сліпота, нездатність бачити при слабкому освітленні.
Вітаміни групи B (
,
,
,
та ін.) впливають на обмін білків, жирів, вуглеводів, амінокислот і деяких інших речовин. Нестача цих вітамінів спричиняє порушення в нервовій системі (хвороба бері-бері), слизових оболонках (виразки), шкірі (сухість) та ін.
Вітамін C, або аскорбінова кислота, сприяє збереженню здорової шкіри, бере участь в обміні речовин у сполучній тканині, необхідний для синтезу колагенових волокон. За відсутності вітаміну C в їжі у людини розвивається цинга: ясна стають слабкими й кровоточать, не заживають рани, не утворюються волокна сполучної тканини.
Вітамін D Сприяє затриманню солей Кальцію, Фосфору та відкладанню їх у кістковій тканині. У дітей за браку вітаміну D в їжі або при тривалій відсутності сонячного світла розвивається рахіт – захворювання, що призводить до розм’якшення та викривлення кісток через пониження вмісту солей.
У разі недостатньої кількості вітаміну Е В організмі виникає безпліддя, атрофія м’язів і недокрів’я, пов’язане з руйнуванням еритроцитів.
Вітамін K Бере участь у синтезі протромбіну в печінці. Брак цього вітаміну викликає порушення процесу згортання крові.
Вуглеводи
До вуглеводів належать альдегіди і кетони багатоатомних спиртів, а також полімери цих сполук із загальною формулою 
. Вміст вуглеводів у тваринних клітинах рідко перевищує 5 %, але в рослинних може досягати 90 %.
Функції вуглеводів
Енергетична. При окисненні у процесі клітинного дихання вуглеводи вивільняють енергію, яка в них міститься, забезпечуючи значну частину енергетичних потреб організму.
Захисна. В’язкі секрети (слизи), багаті на вуглеводи та їхні похідні – глікопротеїди, оберігають стінки органів (шлунок, кишечник, бронхи) від механічних і хімічних впливів.
Рецепторна. Більшість клітинних рецепторів є глікопротеїнами. Зв’язуючись з інтегральними мембранними білками, вуглеводи у складі рецепторів беруть участь у розпізнаванні сигнальних молекул (гормонів, нейромедіаторів).
Пластична. Вуглеводи є основними структурними компонентами клітин, які утворюють опорні тканини (целюлоза, хітин).
Запасна. Відкладаючись у тканинах, вуглеводи можуть забезпечити організм енергією під час голодування (крохмаль, глікоген).
Класифікація вуглеводів
Вуглеводи поділяють на моносахариди, олігосахариди Та полісахаридИ. Моносахариди – це прості вуглеводи. Залежно від кількості атомів Карбону, які утворюють скелет молекули, моносахариди поділяють на триози, тетрози, пентози, гексози і тощо.
Олігосахариди – вуглеводи, які мають від двох до десяти ланок моносахаридів. Полісахариди – високомолекулярні сполуки, що містять понад десять моносахаридних ланок. Вони складають основну масу вуглеводів, що зустрічаються в живих клітинах.
Ліпіди
Ліпіди – органічні сполуки, різні за структурою, хімічною будовою, функціями, але схожі за фізико-хімічними властивостями: нерозчинні у воді, добре розчинні в органічних розчинниках (естері, хлороформі, ацетоні).
Функції ліпідів
Енергетична. При окисненні ліпідів виділяється приблизно вдвічі більше енергії, ніж при окисненні білків або вуглеводів.
Структурна. Ліпіди є основними структурними компонентами біологічних мембран.
Регуляторна. Фосфоліпіди регулюють текучість мембран, є важливими внутрішньоклітинними сигнальними молекулами, компонентами мієлінових оболонок нервових клітин; стероїди є попередниками гормонів, вітамінами, беруть участь у регуляції генної активності.
Запасна. Завдяки високій енергетичній цінності жири є енергетичним депо й ендогенним джерелом води.
Захисна. Ліпід є основним компонентом підшкірної клітковини, вони запобігають утратам тепла та захищають від механічних впливів.
Класифікація ліпідів
За хімічною будовою ліпіди поділяють на Прості Та складнІ.
Прості ліпіди: триацилгліцероли (тригліцериди, або жири) – естери гліцерину та жирних кислот; воску – естери жирних кислот і довголанкових спиртів; вітаміни А, Е, К.
Складні ліпіди: стероїди (холестерол, статеві гормони, вітамін D); фосфоліпіди, до складу яких окрім гліцеролу та жирних кислот входять залишок фосфорної кислоти й нітрогенвмісні сполуки (фосфатідилсерин, фосфатідилетаноламін, фосфатідилхолін та ін.); гліколіпіди – комплекси ліпідів з вуглеводами.
Нуклеїнові кислоти
Нуклеїнові кислоти – біополімери, мономерами яких є нуклеотиди. Кожний нуклеотид складається з п’ятикарбонового моносахариду, азотистої основи та залишку фосфорної кислоти. Залежно від виду моносахариду нуклеїнові кислоти поділяють на дві групи:
1) рибонуклеїнову кислоту (РНК), що містить рибозу;
2) дезоксирибонуклеїнову кислоту (ДНК), до складу якої входить дезоксирибоза.
Азотисті основи є похідними пурину та піримідину. До пуринових основ належать аденін (А) і гуанін (Г), до піримідинових – цитозин (Ц), урацил (У), тимін (Т). До складу ДНК входять аденін, гуанін, цитозин, тимін; у РНК замість тиміну знаходиться урацил. Нуклеотиди об’єднуються в полімерні ланцюги шляхом утворення фосфодиестерних зв’язків між фосфатною групою одного нуклеотиду та гідроксигрупою цукру іншого нуклеотиду.
Дезоксирибонуклеїнова кислота (ДНК)
Згідно з моделлю організації ДНК, запропонованою Д. Уотсоном і Ф. Кріком:
1) Кожна молекула ДНК складається з двох антипаралельних полінуклеотидних ланцюгів, які утворюють подвійну спіраль.
2) Кожний нуклеотид розташований у площині, перпендикулярній осі спіралі.
3) Два полінуклеотидні ланцюги сполучені водневими зв’язками, які утворюються між азотистими основами різних ланцюгів.
4) Взаємодія азотистих основ специфічна: пуринова основа може сполучатися тільки з піримідиновою, і навпаки. Такий принцип сполучання основ називається принципом комплементарності.
5) Послідовність основ одного полінуклеотидного ланцюга може значно варіювати, але послідовність їх у другому ланцюзі чітко комплементарна першій.
Два полінуклеотидні ланцюги в молекулі ДНК з’єднуються між собою за допомогою водневих зв’язків між відповідними азотистими основами: аденін взаємодіє з тиміном за допомогою двох водневих зв’язків, цитозин з гуаніном – за допомогою трьох. При цьому утворюється подвійна спіраль, полінуклеотидні ланцюги в якій орієнтовані антипаралельно.
Завдяки унікальній будові ДНК здатна до збереження, відтворення та передачі генетичної інформації.
Рибонуклеїнова кислота (РНК)
РНК міститься у всіх живих клітинах у вигляді одноланцюгових молекул. Залежно від структури та функції РНК поділяють на матричну, або інформаційну (мРНК, або іРНК), рибосомальну (рРНК) і транспортну (тРНК). Інформаційна РНК синтезується в ядрі клітини на матриці одного з ланцюгів ДНК, тобто є комплементарною певному її фрагменту. Далі вона транспортується в цитоплазму і сама служить матрицею для синтезу білка. Рибосомальна РНК входить до складу рибосом, беручи участь у трансляції. Транспортна РНК відповідає за доставку певної амінокислоти до рибосоми і включення її в утворений поліпептидний ланцюг.
(2 votes, average: 5,00 out of 5)